← Розв'язані задачі

Розв'язані задачі з біохімії

П'ять детально розв'язаних задач: буферні рівняння, вихід АТФ при окисленні глюкози, спектрофотометрія, молярна маса пептиду та кінетика ферментів.

⚗️ Біохімія 📊 5 задач з розв'язками 🎓 Рівень: університетський

📋 Зміст

  1. Задача 1: Рівняння Гендерсона-Гассельбаха — pH ацетатного буфера
  2. Задача 2: Вихід АТФ при повному окисленні глюкози
  3. Задача 3: Спектрофотометрія — закон Бугера-Ламберта-Бера
  4. Задача 4: Молярна маса пептиду за амінокислотним складом
  5. Задача 5: Конкурентне інгібування ферменту

🧫 Задача 1. Рівняння Гендерсона-Гассельбаха

Задача 1 · Буферні системи

Розчин містить 0.10 М оцтової кислоти та 0.15 М ацетату натрію. Розрахуйте pH буфера. pKa оцтової кислоти = 4.76.

Дано: [CH₃COOH] = 0.10 М; [CH₃COO⁻] = 0.15 М; pKa = 4.76.
Знайти: pH буферного розчину.
Крок 1: рівняння Гендерсона-Гассельбаха
pH = pKa + log([A⁻]/[HA])

Де [A⁻] — концентрація кон'югованої основи, [HA] — концентрація слабкої кислоти.

Крок 2: обчислення відношення
[A⁻]/[HA] = 0.15 / 0.10 = 1.5
Крок 3: pH
pH = 4.76 + log(1.5) = 4.76 + 0.176 ≈ 4.94
Крок 4: аналіз

Оскільки [A⁻] > [HA], буфер зсунутий у бік основи → pH > pKa = 4.76. Буфер ефективно працює в діапазоні pH = pKa ± 1, тобто від 3.76 до 5.76.

✅ Відповідь: pH ≈ 4.94
💡 Буферна ємність максимальна при pH = pKa ([A⁻]/[HA] = 1). Для приготування буфера з pH 4.94 потрібно мішати кислоту і сіль у соотношенні 10:15 = 2:3.

⚡ Задача 2. Вихід АТФ при окисленні глюкози

Задача 2 · Біоенергетика

Скільки молів АТФ утворюється при повному аеробному окисленні 1 молю глюкози? Розрахуйте за сучасними даними (P/O = 2.5 для NADH, 1.5 для FADH₂).

Дано: 1 моль C₆H₁₂O₆; аеробне окислення; P/O(NADH) = 2.5; P/O(FADH₂) = 1.5.
Знайти: загальний вихід АТФ.
Крок 1: гліколіз (у цитоплазмі)
глюкоза → 2 піруват + 2 АТФ + 2 NADH + 2 H₂O

Субстратне фосфорилювання: 2 АТФ. Відновлення: 2 NADH (цитоплазматичні → дають менше АТФ при перенесенні в мітохондрії, але беремо 2.5 для спрощення).

Крок 2: окислювальне декарбоксилювання пірувату
2 піруват → 2 ацетил-КоА + 2 CO₂ + 2 NADH
Крок 3: цикл Кребса (×2 оберти)
2 ацетил-КоА → 4 CO₂ + 6 NADH + 2 FADH₂ + 2 ГТФ (≡ АТФ)
Крок 4: підрахунок коферментів та АТФ
ДжерелоNADHFADH₂АТФ (пряме)АТФ від ЛОФ
Гліколіз2—22 × 2.5 = 5
Декарбоксилювання2——2 × 2.5 = 5
Цикл Кребса6226×2.5 + 2×1.5 = 18
Разом10244 + 28 = 30–32
Загальний вихід ≈ 30–32 АТФ / моль глюкози
✅ Відповідь: ≈ 30–32 молів АТФ на 1 моль глюкози (сучасні дані; старий підручник — 36–38 АТФ)
💡 Стара цифра "36–38 АТФ" (з коефіцієнтом P/O = 3 для NADH) завищена. За сучасними хеміосмотичними вимірюваннями коефіцієнт H⁺/АТФ = 8/3, звідси P/O = 2.5 для NADH.

🔭 Задача 3. Спектрофотометрія (закон Бера)

Задача 3 · Аналітична біохімія

Розчин білка з концентрацією 2.0 г/л поглинає 80% падаючого світла при λ = 280 нм (шар 1 см). Знайдіть оптичну густину та молярний коефіцієнт екстинкції, якщо M = 25 000 г/моль.

Дано: C = 2.0 г/л; T = 20% (пропускання) → A = ?; l = 1 см; M = 25 000 г/моль.
Знайти: A (оптична густина), ε (молярний коефіцієнт).
Крок 1: закон Бугера-Ламберта-Бера
A = ε × c × l = −log(T) = log(I₀/I)

Де T — пропускання (transmittance), c — молярна концентрація, l — товщина шару (см).

Крок 2: оптична густина A

Якщо поглинається 80%, то T = 100 − 80 = 20% = 0.20.

A = −log(0.20) = −log(2×10⁻¹) = 1 − log 2 = 1 − 0.301 = 0.699
Крок 3: молярна концентрація
c = (2.0 г/л) / (25 000 г/моль) = 8.0×10⁻⁵ моль/л = 80 мкМ
Крок 4: молярний коефіцієнт екстинкції
ε = A / (c × l) = 0.699 / (8.0×10⁻⁵ × 1) ≈ 8 740 М⁻¹·см⁻¹
✅ Відповідь: A = 0.699; ε ≈ 8 740 М⁻¹·см⁻¹ (типовий порядок для білків)
💡 При λ = 280 нм білки поглинають переважно через ароматичні залишки: Trp (ε ≈ 5 500), Tyr (ε ≈ 1 490), Phe (незначно). Отже, ε залежить від амінокислотного складу.

🧩 Задача 4. Молярна маса пептиду

Задача 4 · Структура білків

Трипептид складається з залишків Gly–Ala–Val. Розрахуйте молярну масу цього трипептиду. M(Gly) = 75.03, M(Ala) = 89.09, M(Val) = 117.15 г/моль.

Дано: Послідовність: Gly–Ala–Val (n = 3 амінокислоти).
M(Gly) = 75.03; M(Ala) = 89.09; M(Val) = 117.15 г/моль. M(H₂O) = 18.02 г/моль.
Знайти: M пептиду.
Крок 1: принцип розрахунку

При утворенні пептидного зв'язку між амінокислотами виділяється вода. Для n амінокислот утворюється (n−1) пептидних зв'язків і відщеплюється (n−1) молекул H₂O.

M(пептиду) = Σ M(амінокислот) − (n−1) × M(H₂O)
Крок 2: сума мас амінокислот
75.03 + 89.09 + 117.15 = 281.27 г/моль
Крок 3: відняти воду
M(пептиду) = 281.27 − (3−1) × 18.02 = 281.27 − 36.04 = 245.23 г/моль
Крок 4: структурна формула
H₂N-CH₂-CO-NH-CH(CH₃)-CO-NH-CH(CH(CH₃)₂)-COOH Gly Ala Val
✅ Відповідь: M(Gly-Ala-Val) = 245.23 г/моль
💡 Для великих білків середня маса амінокислотного залишку ≈ 110 Да. Людський протеом містить білки від ~50 до ~4 000 000 Да (титін — найбільший відомий білок: ~3 700 кДа).

⛔ Задача 5. Конкурентне інгібування ферменту

Задача 5 · Кінетика ферментів

Без інгібітора: V_max = 100 мкМ/хв, K_m = 0.4 мМ. З конкурентним інгібітором (I = 0.2 мМ, Ki = 0.1 мМ): швидкість при [S] = 1 мМ?

Дано: V_max = 100 мкМ/хв; K_m = 0.4 мМ; [I] = 0.2 мМ; Ki = 0.1 мМ; [S] = 1 мМ.
Знайти: v при конкурентному інгібуванні.
Крок 1: рівняння для конкурентного інгібування
v = V_max × [S] / (αK_m + [S])   де α = 1 + [I]/Ki

При конкурентному інгібуванні V_max не змінюється, але K_m⊃eff = αK_m зростає.

Крок 2: розраховуємо α
α = 1 + [I]/Ki = 1 + 0.2/0.1 = 1 + 2 = 3
Крок 3: ефективний K_m
αK_m = 3 × 0.4 = 1.2 мМ
Крок 4: швидкість реакції
v = 100 × 1 / (1.2 + 1) = 100 / 2.2 ≈ 45.5 мкМ/хв
Крок 5: порівняння без інгібітора
v₀ = 100 × 1 / (0.4 + 1) = 100 / 1.4 ≈ 71.4 мкМ/хв

Інгібітор знизив швидкість з 71.4 до 45.5 мкМ/хв (зниження на 36%).

✅ Відповідь: v = 45.5 мкМ/хв (з інгібітором) vs 71.4 мкМ/хв (без інгібітора); зниження ≈ 36%
💡 При конкурентному інгібуванні IC₅₀ = Ki × (1 + [S]/Km) — тобто залежить від концентрації субстрату. Це важливо для фармакології: ефективність конкурентного інгібітора знижується при надлишку субстрату.

🔗 Пов'язані матеріали

Методика розв'язання

Ця сторінка містить докладно розв'язані задачі з покроковими поясненнями. Мета — показати не лише відповідь, а сформувати розуміння методу, яке можна перенести на аналогічні задачі.

Хімія — наука про речовину та реакції, що лежить в основі матеріалознавства, фармацевтики та промисловості.

Як вчитися на прикладах

Перед переглядом розв'язку спробуйте вирішити задачу самостійно. Якщо застрягли — зверніться до першого кроку, потім знову спробуйте самі. Пояснюйте кожен крок уголос — це радикально покращує засвоєння.

Часті запитання (FAQ)

Які методи розв'язання задач з розв'язані задачі з біохімії демонструються на цій сторінці?
Сторінка демонструє стандартні та нестандартні методи розв'язання задач з 'Розв'язані задачі з біохімії': аналітичні підходи, числові методи та графічні інтерпретації. Кожен крок супроводжується поясненням логіки.
Якого рівня складності задачі з розв'язані задачі з біохімії представлені?
Представлені задачі охоплюють рівні: типові задачі з підручників (базовий), задачі підвищеної складності (середній) та нетипові варіанти (просунутий). Кожна задача чітко позначена за рівнем.
Як вчитися на розв'язаних задачах з розв'язані задачі з біохімії найефективніше?
Ефективна техніка: прочитайте умову → спробуйте розв'язати самостійно → порівняйте з розв'язком → якщо помилилися, проаналізуйте де саме → через 2–3 дні повторіть задачу без підказок. Це формує стійкі навички.
Чи є в розв'язках покрокові пояснення всіх перетворень?
Так, кожен розв'язок розв'язані задачі з біохімії містить детальні покрокові пояснення: записується перетворення, обґрунтовується його правомірність, вказуються використані теореми та формули. Підхід 'показати думку', а не лише відповідь.
Як ці задачі з розв'язані задачі з біохімії допомагають при підготовці до контрольних та іспитів?
Розв'язані задачі з 'Розв'язані задачі з біохімії' покривають типові варіанти університетських контрольних і іспитних завдань. Після їх опрацювання ви будете впізнавати тип задачі та одразу знати метод — це вирішальна перевага на іспиті.

🔗 Також за темою

🧮 Калькулятор біохімії 📖 Біохімія: обчислення молекулярної маси та концентрацій